论文摘要
丝素蛋白（SF）是源自家蚕的生物聚合物，具有优异的生物相容性、生物降解性和机械可调性，是食品结构构建、控释及活性成分包封等应用的理想材料。然而，天然丝素蛋白水凝胶在生理条件下凝胶化速度缓慢，限制了其实际应用。冷等离子体（CP）处理通过诱导蛋白质部分解折叠并借助氧化交联促进聚集，有效提高了丝素蛋白的表面疏水性和电荷密度，促使其构象从 α- 螺旋向 β- 折叠转变，强化了分子间相互作用。与未处理的丝素蛋白相比，经冷等离子体处理 8 分钟的样品（CSF-8）形成了更致密、更强韧的三维结构，显著提升了持水性和凝胶强度 —— 持水性提高 25.3%，50% 应变下的压缩应力从 15.2 kPa 升至 39.2 kPa，凝胶硬度从 12.5 N 增至 34 N；同时，CSF-8 的凝胶化时间缩短 81.2%，表明延长处理时间可促进水凝胶更快形成。本研究表明，冷等离子体是一种绿色、非化学修饰策略，可通过调控丝素蛋白结构和凝胶化过程，为功能性食品中水凝胶的设计（包括结构构建、控释及活性成分包封）提供广阔前景。研究背景
研究背景丝素蛋白作为家蚕蚕丝来源的天然生物聚合物，兼具优良的生物相容性、可调的生物降解性、机械强度及加工性能，可制成薄膜、纤维、海绵和水凝胶等多种形态，近年来在食品科学领域备受关注，广泛应用于功能成分递送、可食用涂层、活性降解包装以及生物活性化合物与益生菌的纳米包封等场景，在生物医学领域也被证实是伤口修复和癌症治疗的潜力平台，且我国成熟的养蚕业为其提供了可持续且经济的供应保障。丝素蛋白分子含重复疏水氨基酸序列，在适宜条件下可自组装形成富含 β- 折叠的结构，进而构建物理或化学交联的水凝胶网络，这类水凝胶高含水量、生物相容性佳，是细胞包封和生物活性分子控释的理想支架，但未修饰的丝素蛋白水凝胶在生理条件（如中性 pH、37℃）下存在凝胶化动力学缓慢、机械性能欠佳的问题，即便在高浓度（≥4% w/v）下，凝胶化也可能需要数天至数周；虽有升温、加离子、聚合物共混等加速溶胶 - 凝胶转变的策略，化学交联剂可提升凝胶强度却可能引入细胞毒性，酶促交联温和但成本高、批次差异大，现有物理修饰策略对凝胶性能的改善效果也有限。冷等离子体作为一种非热加工技术，可通过产生活性氧和氮物种（RONS）对底物进行物理改性，近年来其改变蛋白质构象、提升凝胶强度的特性在蛋白质修饰技术中展现出潜力，已有研究表明冷等离子体处理大豆分离蛋白或鱿鱼鱼糜后，α- 螺旋含量降低、β- 折叠和无规卷曲含量增加，流变学行为和凝胶强度显著改善，形成更致密均匀的三维网络，为无试剂、非热调控凝胶性能提供了可能，基于此，本研究深入分析冷等离子体处理对丝素蛋白结构和功能特性的影响，旨在提升其在食品工业中的适用性。图文赏析
图 1 丝素蛋白的制备及冷等离子体改性处理流程
图 2 冷等离子体处理 0、2、4、6、8 分钟后丝素蛋白（SF）溶液的浊度（A）、浊度直观图（B）、粒径分布（C）及 ζ- 电位（D）
图 3 冷等离子体处理 0、2、4、6、8 分钟后丝素蛋白的游离巯基（-SH）含量（A）、二硫键（S-S）含量（B）、表面疏水性（C）、傅里叶变换红外光谱（D）、X 射线衍射图谱（E）、圆二色谱（F）、二级结构组成（G）、硫代黄素 T（ThT）荧光光谱（H）及 intrinsic 荧光光谱（I）
图 4 不同冷等离子体处理组丝素蛋白溶液（4%，w/v）在不同时间点的动态外观变化（A）；丝素蛋白（SF）及冷等离子体处理组（CSF-2、CSF-4、CSF-6、CSF-8）冻干水凝胶的扫描电镜（SEM）图像（放大倍数 100×）（B）
图 5 冷等离子体处理组水凝胶的持水性（A）、内聚性（B）、弹性（C）、硬度（D）及压缩应力 - 应变曲线（E）
图 6 温度对不同冷等离子体处理时间（0、2、4、6、8 分钟）丝素蛋白表观黏度的影响（A-E）；不同处理时间和剪切速率下丝素蛋白水溶液黏度的自然对数（lnη）与温度倒数（1000/K）的关系，实线为基于阿伦尼乌斯方程的拟合曲线（F-I）
图 7 25℃下冷等离子体处理组丝素蛋白水溶液（4%，w/v）的表观黏度（A）；25℃下不同处理时间冷等离子体处理组水凝胶（4%，w/v）的表观黏度（B）；25℃下丝素蛋白水溶液的流变学特性：储能模量（G'）和损耗模量（G''）的应变振幅扫描依赖性（角频率：6.28 rad/s）（C）；黏弹性模量（G' 和 G''）（D）；触变性随时间扫描的变化（E）；25℃下不同处理时间冷等离子体处理组水凝胶的黏弹性模量（G' 和 G''）（F）
研究结论
本研究系统证实，冷等离子体（CP）处理是一种高效的非热物理策略，可调控丝素蛋白（SF）的结构与功能特性。与天然丝素蛋白相比，冷等离子体处理后的丝素蛋白水凝胶（CSF）凝胶化动力学显著加快，凝胶强度更高、弹性更佳且持水性提升。值得注意的是，其溶胶 - 凝胶转变时间缩短超过 138 小时，凸显了冷等离子体在温和条件下促进水凝胶形成的高效性。冷等离子体处理可诱导丝素蛋白分子部分解折叠，使 α- 螺旋含量降低，同时 β- 折叠结构增加；伴随这一构象转变，蛋白表面疏水性升高而 ζ- 电位降低，与图 2D 所示趋势及结果部分描述一致。氧化交联进一步促进了蛋白聚集体的形成，推动构建更致密、内聚性更强的水凝胶网络。流变学和结构分析证实，这些分子层面的修饰最终转化为宏观性能的显著提升。综上，冷等离子体技术为调控丝素蛋白结构提供了一种绿色、可控的方法，无需引入具有潜在细胞毒性的化学交联剂。深入理解丝素蛋白水凝胶的结构 - 力学 - 功能关系，为开发下一代食品级生物材料奠定了坚实基础，该材料可应用于食品结构构建、营养控释及功能性食品体系等领域。
通讯作者 
江杨：山东农业大学食品科学与工程学院副教授，硕士生导师。主要研究方向：生物大分子材料的仿生构筑及应用；聚合物控制结晶与生物矿化；益生菌稳态化输送体系构建；生物大分子对结肠微生物群落空间分布干预机制。李大鹏：山东农业大学食品科学与工程学院教授，博士生导师。目前主要研究方向：1、食品营养与功能成分的健康调控机制研究：果蔬、谷物等食品中营养与功能成分在抗氧化、抗炎症、调节糖脂代谢、免疫调节等健康功效中的分子机制；2、营养功能成分的靶向递送技术研究：食品级纳米乳液体系的构建、功能成分稳态化及靶向递送技术；3、农产品加工副产物的高值化利用研究：农产品加工副产物中功能成分的提取、高值化加工技术及在食品加工和保藏中的应用。
Yang Jing：山东农业大学食品科学与工程学院。
资助基金 
本研究由国家自然科学基金项目（编号：32202052）、中国博士后科学基金面上项目（编号：2023M732116） 以及枣庄市自主创新及技术转移计划项目（编号：2024GH07） 联合资助。
原文链接 
https://doi.org/10.1016/j.foodres.2026.118343
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