本科毕业于安徽农业大学,硕士毕业于南京农业大学,博士毕业于巴黎萨克雷大学,安徽农大教授以通讯作者在国际权威期刊发表研究成果
近日，安徽农业大学韩毅团队在《Plant Physiology》期刊发表题为“HPCA1 and CaM3 contribute to peroxisomal H2O2-driven activation of salicylic acid responses”的研究论文，该论文鉴定出过氧化物酶体产生的H₂O₂信号下游的两个核心功能组分——质膜受体激酶HPCA1与钙信号传感蛋白CaM3，为解析胞内活性氧信号的转导层级提供了关键新靶点。安徽农业大学为论文第一单位，罗龙博士后和博士研究生杨天召为论文共同第一作者，韩毅教授为论文通讯作者。
C3植物中约70%的H₂O₂由光呼吸代谢产生，而过氧化物酶体正是这部分H₂O₂的核心生成位点，这类细胞器来源的H₂O₂是驱动植物防御应答的核心信号分子，可触发下游一整套有序的免疫响应程序。韩毅团队前期研究已证实（Plant Cell Environ. 2020; Plant Cell Environ. 2026），过氧化物酶体H₂O₂可通过激活水杨酸（SA）信号通路调控植物免疫应答，且该免疫过程的功能实现，高度依赖S-亚硝基谷胱甘肽还原酶（GSNOR）的蛋白稳态。然而，直接介导H₂O₂信号精准调控GSNOR蛋白丰度的关键调节因子，至今仍未被明确鉴定，其作用机制尚待系统阐明。
为解析过氧化物酶体H₂O₂调控GSNOR蛋白水平的关键机制，本研究通过酵母双杂交高通量筛选锁定了GSNOR的互作蛋白CaM3。遗传证据显示，在H₂O₂富集的cat2突变体背景下，cam3突变会导致H₂O₂介导的SA积累减少、植物抗病性减弱、细胞程序性死亡减缓，同时GSNOR蛋白水平显著下降。我们进一步将该通路与已知的质膜H₂O₂感知元件HPCA1关联，发现HPCA1功能缺失会完全破坏H₂O₂介导的SA防御响应与GSNOR蛋白稳态; 而过量表达CAM3可有效回补hpca1突变体的SA信号缺陷与GSNOR蛋白水平下调表型，明确CaM3是HPCA1下游H₂O₂信号传导的关键组分。后续实验进一步证实，在H₂O₂富集的环境下，HPCA1和CaM3的功能缺失，均会让GSNOR被细胞自噬通路靶向降解。最终本研究揭示了一条植物免疫调控新路径：HPCA1-CaM3模块通过抑制自噬通路对GSNOR的降解，维持GSNOR的蛋白稳态，从而激活H₂O₂下游的SA有关免疫应答。
论文链接：
https://academic.oup.com/plphys/advance-article/doi/10.1093/plphys/kiag617/8764024
