近日，华中农业大学谢周丽副教授，北京大学、生命科学联合中心王伟研究员在Molecular Plant期刊上发表题为“Duet between stress granules and glutathionylation regulates cytosolic redox state to maintain proteostasis in Arabidopsis”的研究成果。华中农业大学植物科学技术学院、湖北洪山实验室谢周丽副教授为该论文共同第一作者。北京大学、生命科学联合中心王伟研究员为论文通讯作者。

研究人员前期研究发现，在水杨酸（SA）诱导的氧化应激条件下，细胞会大量形成由RNA与蛋白组成的SG，这类无膜细胞器可招募mRNA及翻译相关元件，从而调控应激状态下的细胞翻译水平。在此基础上，研究人员进一步观察到，SG同时富集了大量与GSH合成及代谢相关的酶及蛋白，提示其可能参与细胞氧化还原调控。

为进一步深入研究SG的功能和GSH调控的细胞内氧化还原关系，研究人员开发了基于激活型荧光探针的点击化学反应实现了蛋白质谷胱甘肽化修饰的活体成像技术（CamLog）。该技术无需转入外源基因，可实现天然生理条件下谷胱甘肽化修饰蛋白的动态可视化。借助CamLog技术，研究人员成功在拟南芥根部观察到SA诱导形成的谷胱甘肽化蛋白凝聚体。

接着研究人员通过SG标志蛋白共定位、SG富集蛋白的谷胱甘肽化修饰与质谱鉴定，证实了这些凝聚体是SG的核心组成部分。机制研究显示，SG的形成依赖蛋白液-液相分离（LLPS），而过度氧化会削弱蛋白的LLPS能力。SA诱导的蛋白谷胱甘肽化修饰，可赋予蛋白氧化还原缓冲能力，确保其在氧化环境中维持LLPS活性，进而促进SG组装。实验证实，利用TCEP抑制全局蛋白谷胱甘肽化修饰，可显著抑制SG的形成，明确了该修饰是驱动SG组装的关键分子基础。

随后研究人员揭示了SG的双重调控机制。作为无膜细胞器，一方面SG能在氧化态细胞质中构建还原性微环境，对翻译有关蛋白进行隔离保护，从而抑制氧化诱导的蛋白降解，例如抑制SG标记蛋白RBP47B的谷胱甘肽化修饰，不仅降低了SG的流动性，还抑制了植株对SA响应。另一方面，SG招募GSH生物合成的限速酶GSH1，通过抑制细胞质中的GSH合成，维持应激状态下的适度氧化水平，保障氧化信号通路的正常激活。